INICIO
ciencia · biología
como se fabrica la hemoglobina, Corte transversal de médula ósea mostrando eritroblastos en maduración y síntesis de hemoglobina
ciencia ·#12771 ·Lectura 7 min. Redacción de respuesta: Editorial NexusCurioso.com

¿Como se fabrica la hemoglobina?

Respuesta corta

La síntesis del grupo hemo requiere que el hierro (Fe²⁺) sea insertado en la protoporfirina IX por la enzima ferroquelatasa dentro de la mitocondria. Sin hierro disponible, no se forma hemo y, por tanto, no se puede fabr

01

Cómo se fabrica la hemoglobina en el organismo humano

La hemoglobina es una proteína tetramérica que transporta oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos. En el adulto sano, la forma predominante es la HbA, compuesta por dos cadenas alfa (α) y dos cadenas beta (β), cada una unida a un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. Su fabricación es un proceso complejo que se lleva a cabo principalmente en la médula ósea roja, aunque durante la vida fetal la síntesis ocurre también en el hígado y el bazo.

Todo comienza a nivel genético. Los genes que codifican las cadenas globina están ubicados en cromosomas específicos: el gen de la alfa-globina se encuentra en el cromosoma 16 (dos copias por alelo, cuatro en total) y el gen de la beta-globina en el cromosoma 11. Durante la transcripción, el ARN mensajero (ARNm) es sintetizado y luego traducido por los ribosomas del retículo endoplásmico rugoso en los eritroblastos, dando lugar a las cadenas polipeptídicas alfa y beta por separado.

En paralelo a la síntesis de las globinas, se produce el grupo hemo, que es la porción no proteica capaz de unirse al oxígeno. La ruta de síntesis del hemo consta de cinco pasos enzimáticos que alternan entre el citoplasma y la mitocondria de la célula:

PasoReacciónUbicación
1Succinil-CoA + Glicina → Ácido δ-aminolevulinico (ALA)Mitocondria
22 ALA → PorphobilinógenoCitoplasma
34 Porphobilinógeno → HidroximetilbilanoCitoplasma
4Hidroximetilbilano → Uroporfirinógeno III → Coproporfirinógeno III → Protoporfirinógeno IX → Protoporfirina IXCitoplasma y mitocondria
5Protoporfirina IX + Fe²⁺ → Hemo (por ferroquelatasa)Mitocondria

El paso limitante y regulador de toda la vía es el primer paso, catalizado por la enzima ALA-sintetasa (ácido aminolevulinato sintasa). Esta enzima requiere como cofactor la piridoxal-5'-fosfato (vitamina B6) y es el punto donde la célula regula la cantidad de hemo que produce según la demanda de hemoglobina.

Una vez que se disponen de las cadenas globina y las moléculas de hemo, ocurre el ensamblaje final. En el retículo endoplásmico y en el citoplasma, cada cadena alfa se une a una molécula de hemo formando el dímero αα, y cada cadena beta se une a otra molécula de hemo formando el dímero ββ. Finalmente, ambos dímeros se asocian para formar la tetramérica HbA (α₂β₂). Este ensamblaje es un proceso co-traduccional: la cadena globina ya incorpora el hemo mientras aún está siendo traducida o inmediatamente después.

La síntesis de hemoglobina está estrechamente ligada a la eritropoyesis, el proceso de formación de glóbulos rojos. La hormona eritropoyetina (EPO), producida principalmente por el riñón en respuesta a la hipoxia, estimula la proliferación y diferenciación de los progenitores eritroides en la médula ósea. Aproximadamente cada día, un adulto produce unos 2,5 millones de glóbulos rojos por segundo, lo que implica una fabricación continua de hemoglobina a gran escala.

Para que todo este proceso funcione correctamente se requieren varios cofactores y nutrientes esenciales:

  • Hierro (Fe²⁺): se incorpora al protoporfirina IX para formar el hemo. El hierro dietético se absorbe en el duodeno y se transporta por la transferrina hasta la médula ósea.
  • Vitamina B12 y ácido fólico: necesarios para la síntesis de ADN y la maduración eritroide. Su deficiencia causa anemia megaloblástica.
  • Vitamina B6 (piridoxina): cofactor de la ALA-sintetasa y de la ferroquelatasa.
  • Aminoácidos esenciales: especialmente lisina, leucina, valina e isoleucina, que son abundantes en las cadenas globina.

Es importante destacar que en el feto y el recién nacido, el patrón de hemoglobinas es distinto. Durante la vida fetal se produce primero la Hb Primitiva (ζ₂ε₂), luego la Hb Fetal o HbF (α₂γ₂) y finalmente, a partir de las 6-8 semanas de vida extrauterina, la transición hacia la HbA es completa. El gen de la cadena gamma (γ) está en el mismo clúster del cromosoma 11 que el gen beta, lo que permite un cambio regulado por factores transcripcionales como KLF1 y BCL11A que reprimen o activan las distintas cadenas según la etapa del desarrollo.

“

Un adulto produce aproximadamente 5 millones de glóbulos rojos por segundo en la médula ósea, lo que implica la fabricación continua de unos 5 miligramos de hemoglobina cada día para reponer las células que llegan al fin

Dato clave
como se fabrica la hemoglobina, Molécula de hemoglobina con sus cuatro cadenas globina y grupos hemo con hierro central
Imagen

Molécula de hemoglobina con sus cuatro cadenas globina y grupos hemo con hierro central

02

Del ADN a la molécula: síntesis de cadenas globina y grupo hemo

El proceso de fabricación de hemoglobina no es un evento aislado, sino parte de un circuito regulado de retroalimentación. Cuando los niveles de oxígeno en sangre descienden (hipoxia), el riñón libera más eritropoyetina, que a su vez acelera la producción de eritroblastos y, por tanto, la síntesis de hemoglobina. Este mecanismo homeostático asegura que el organismo mantenga una capacidad adecuada de transporte de O₂ incluso ante pérdidas de sangre o desórdenes crónicos.

La deficiencia en cualquier eslabón de esta cadena productiva puede manifestarse clínicamente como un tipo específico de anemia:

DefectoConsecuencia
Falta de hierroAnemia ferropriva (microcítica hipocrómica)
Mutación en gen β-globinaAnemia falciforme o talasemia beta
Mutación en gen α-globinaTalasemia alfa (HbH, Hb Bart's)
Defecto en enzimas del hemoPorfirias (por ejemplo, porfiria intermitente aguda)
Falta de B12 / ácido fólicoAnemia megaloblástica
Déficit de EPO (insuf. renal)Anemia de enfermedad crónica / renal

Un dato fascinante es que la hemoglobina tiene una vida útil de aproximadamente 120 días. Al final de este período, los glóbulos rojos son captados por macrófagos en el bazo, hígado y médula ósea. Allí, la hemoglobina se degrada: las cadenas globina se hidrolizan en aminoácidos reutilizables, mientras que el hierro del hemo se libera y se reincorpora al pool de transferrina para fabricar nueva hemoglobina. La parte protoporfirinica se transforma en bilirrubina, que es excretada por la vía biliar como biliverdina y luego bilirrubina no conjugada.

En el laboratorio y la industria farmacéutica, la hemoglobina también se fabrica de forma recombinante. Se utilizan sistemas de expresión en levaduras (Pichia pastoris), bacterias (E. coli) o células de mamíferos para producir cadenas globina y luego se ensamblan con hemo sintético. Estas hemoglobinomas se investigan como sustitutos de la sangre para transfusiones, aunque aún no se han aprobado ampliamente por problemas de efecto inotrópico y eliminación renal de las moléculas pequeñas.

En resumen, la fabricación de hemoglobina es un ejemplo paradigmático de coordinación celular: genes de cromosomas distintos, enzimas mitocondriales y citoplasmáticas, cofactores vitamínicos, hormonas sistémicas y un sistema de reciclaje eficiente convergen para producir una de las moléculas más críticas para la vida aeróbica. Cualquier alteración en este engranaje, ya sea genética, nutricional o hormonal, tiene consecuencias clínicas directas y medibles.

Conclusión:

¿como se fabrica la hemoglobina?

La fabricación de hemoglobina es un proceso bioquímico altamente coordinado que integra la genética (transcripción y traducción de las cadenas globina alfa y beta), la bioquímica mitocondrial (síntesis del grupo hemo a partir de succinil-CoA y glicina hasta la inserción del hierro) y la regulación hormonal (eritropoyetina). Comprender esta ruta no solo es fundamental en bioquímica, sino que tiene aplicaciones clínicas directas en el diagnóstico y tratamiento de anemias, talasemias, porfirias y trastornos de la eritropoyesis.

Fuentes: Lehninger Principals of Biochemistry, Harper's Illustrated Biochemistry, Guyton and Hall Textbook of Medical Physiology, Nabel A. y Hoffman R. Hematology: Basic Principles and Practice —
Redacción: editorial NexusCurioso.com
Más preguntas de ciencia
De otras categorías